Forschung & Entwicklung

Strukturänderungen eines fotosynthetischen Proteins

Die Umwandlung von Lichtenergie in eine Veränderung der Proteinstruktur spielt beim Sehen oder in der Fotosynthese eine zentrale Rolle. Mithilfe eines Freie-Elektronen-Lasers und durch Femtosekundenlasersysteme konnten die ersten Prozesse eines lichtaktiven Proteins untersucht werden.

Die Nutzung von Lichtenergie ist für viele Organismen von substanzieller Bedeutung – bei der Wahrnehmung der Umwelt, der Steuerung von Wachstumsprozessen und bei der Energiegewinnung, zum Beispiel in der Fotosynthese von Pflanzen. Sobald am lichtabsorbierenden Zentrum ein Lichtquant aufgenommen worden ist, wird die Energie in Form einer räumlichen Strukturänderung auf das gesamte Protein übertragen. Dieses Prinzip der Energieaufnahme durch Licht mit anschließender Weiterleitung an das umgebende Protein ist nicht nur für die Grundlagenforschung von fundamentaler Bedeutung, sondern auch für die Entwicklung zukünftiger biomimetischer Systeme für die Energiewandlung.

Es erfordert spezielle Methoden, um lichtgetriebene Prozesse zu verfolgen, denn sie laufen innerhalb von Femtosekunden ab. Forscher des Max-Planck-Instituts für medizinische Forschung und der Freien Universität Berlin nutzten hierfür einen Freie-Elektronen-Laser, der sehr kurze, aber äußerst intensive Röntgenpulse aussendet. Diese ultrakurzen Röntgenpulse ermöglichen eine Abbildung der Strukturänderungen. Da intensive Lichtimpulse neben linearen auch nicht lineare Effekte hervorrufen, hat das Forschungsteam Femtosekundenlasersysteme der Freien Universität Berlin im sichtbaren und infraroten Spektralbereich mit unterschiedlichen Anregungsintensitäten eingesetzt mit dem Ziel, die gemessenen Strukturänderungen von nicht linearen Effekten zu unterscheiden.

Im Rahmen der interdisziplinären Zusammenarbeit gelang es, die atomare Struktur der ultrakurzlebigen Zwischenzustände der lichtgetriebenen Protonenpumpe Bacteriorhodopsin zu verschiedenen Zeitpunkten nach der Fotoaktivierung aufzuklären. Es zeigte sich, wie das Molekül Retinal, welches das fotosensitive Zentrum des Proteins darstellt, nach Absorption eines Photons seine Struktur von der gestreckten all-trans- hin zu einer gebogenen 13-cis-Konfiguration verändert. Weiterhin wiesen die Forscher korrelierte Schwingungsbewegungen des elektronisch angeregten Retinals, der umgebenden Aminosäuren und Wassermoleküle sowie deren Wasserstoffbindungsnetzwerk nach. Diese Ergebnisse können auf andere Retinalproteine übertragen werden, etwa auf den Sehfarbstoff Rhodopsin; sie tragen zum Verständnis einer effizienten Lichtaufnahme bei.

Die Arbeiten werden durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft im Rahmen des Sonderforschungsbereichs 1078 gefördert. Innerhalb dieses Forschungsverbunds wird die Rolle der Protonierungsdynamik bei der Proteinfunktion auf atomarer Ebene erforscht. Methodisch wird dazu eine Kombination aus neuen biophysikalischen Experimenten mit molekularen Simulationen und quantenchemischen Berechnungen eingesetzt. Obwohl das Forschungsprogramm sich auf grundlegende Fragen konzentriert, können damit neue Ansätze in den Energiewissenschaften (lichtgesteuerte Wasseroxidation) angeregt und die Entwicklung neuer maßgeschneiderter Werkzeuge in der Biomedizin unterstützt werden (Optogenetik).

von mn

Originalveröffentlichung:

[G. Nass Kovacs et al., Three-dimensional view of ultrafast dynamics in photoexcited Bacteriorhodopsin, Nat. Commun. 10 (2019), DOI: 10.1038/s41467-019-10758-0]

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