Forschung & Entwicklung

Biologischer Lichtsensor in Aktion gefilmt

Mithilfe eines Röntgenlasers wurde einer der schnellsten Prozesse in der Biologie aufgezeichnet. Der dabei erzeugte molekulare Film enthüllt, wie der Lichtsensor Retinal in einem Proteinmolekül aktiviert wird.

Das Molekül Retinal ist eine Form von Vitamin A und von zentraler Bedeutung für Menschen, Tiere, bestimmte Algen und viele Bakterien. In der Netzhaut des menschlichen Auges stößt Retinal den Sehvorgang an, wenn es unter Lichteinfluss seine Form verändert. In ähnlicher Form verwenden auch bestimmte Bakterien diese Reaktion, um Protonen oder Ionen durch die Zellmembran zu pumpen. Für eine effiziente Nutzung des Lichtes ist das Retinalmolekül in Proteine eingebettet, welche bei der Steuerung des Vorgangs eine entscheidende Rolle spielen. Die von den Proteinen gelenkte Reaktion des Retinals zählt zu den schnellsten biologischen Prozessen und geschieht innerhalb von 500 Femtosekunden. Was dabei auf Ebene der Atome passiert, haben Forscher des Paul Scherrer Instituts (PSI) in 20 Schnappschüssen festgehalten und diese zu einem molekularen Film zusammengestellt.

Die Forscher untersuchten das Protein Bacteriorhodopsin, das in einfachen Mikroben vorkommt. Fängt das im Bacteriorhodopsin eingebettete Retinalmolekül ein Lichtteilchen ein, so verändert es seine ursprünglich gestreckte in eine gekrümmte Form, erklärt Jörg Standfuss, der die Gruppe für zeitaufgelöste Kristallografie im Bereich Biologie und Chemie am PSI leitet. Die Forscher haben untersucht, wie dieses Zusammenspiel zwischen Protein und Molekül funktioniert.

Die Forscher entdeckten, dass Wassermoleküle in der Nähe des Retinals eine entscheidende Rolle spielen. Sie konnten beobachten, wie sich die Wassermoleküle zur Seite bewegten und damit Platz schafften, damit das Retinalmolekül seine gekrümmte Form – wie ein Katzenbuckel – annehmen konnte. Computersimulationen bestätigen die Messungen, die sich durch ultraschnelle Quantenprozesse erklären lassen. Neben der Reaktion des Retinals konnten die Forscher zudem Proteinbeben nachweisen, die theoretisch vorhergesagt wurden. Denn nicht die gesamte Lichtenergie, die auf das Protein fällt, wird für den Katzenbuckel gebraucht. Überschüssige Energie wird offenbar nicht in Form von Wärme, sondern in Vibrationen des Proteins freigesetzt.

Für ihre Aufnahmen reisten die PSI-Forscher nach Kalifornien zum Freie-Elektronen-Röntgenlaser LCLS in Stanford. Künftig können sie solche Filme direkt am PSI mit der neu in Betrieb genommenen Anlage SwissFEL realisieren. Als Proben verwenden die Forscher winzige Kristalle, in denen das Bacteriorhodopsin in einem geordneten Zustand dicht gepackt ist. Angeregt wird der Lichtsensor im Bacteriorhodopsin durch einen kurzen Puls aus einem optischen Laser. Erst danach trifft der Röntgenblitz den Kristall und beleuchtet die Szene. Die Zeit zwischen optischem Signal und Röntgenblitz bestimmt, wie weit die Reaktion bereits fortgeschritten ist. Einzelne Schnappschüsse zu verschiedenen Zeitpunkten lassen sich dann zu einem Film zusammenfügen.

Nach der Untersuchung des Bacterio­rhodopsins wollen die PSI-Forscher mit dem SwissFEL das Retinal im Rhodopsin in unseren Augen untersuchen. Ähnliche Retinalproteine lassen sich aber auch in Nervenzellen künstlich einbauen, sodass es möglich wird, Nervenzellen mit Licht gezielt zu aktivieren und deren Funktion zu erforschen. Mit diesen Retinalproteinen kann man dann eine beliebige Region im Gehirn mithilfe von Licht aktivieren. Messungen mit dem SwissFEL sollen dazu beitragen, Anwendungen der Optogenetik zu verbessern.

Originalveröffentlichung:

[P. Nogly et al., Retinal isomerization in bacteriorhodopsin captured by a femtosecond X-ray Free Electron laser, Science 361 (2018), DOI: 10.1126/science.aat0094]

von mn

www.psi.ch

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