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Research & Development
Proteinfaltung direkt beobachtet
11.07.2012
Krankheiten wie Parkinson, Alzheimer und bestimmte Krebsformen gehen auf eine fehlerhafte Faltung und Aggregation von Eiweißen im Körper zurück. Der erstmalige sub-molekulare Nachweis und die spektroskopische Analyse von Proteinstrukturen sind wichtige Schritte zum Verständnis der Krankheitsursachen.
TERS-Spitze zur Untersuchung von Molekülen mit einer Auflösung im Nanometer-Bereich
Bis heute hat man nicht genau verstanden, was die fehlerhafte Faltung und Aggregation von Eiweißen, z.B. im Zusammenhang mit Alzheimer, eigentlich auslöst. Einem Team um PD Dr. Volker Deckert, Leiter der Abteilung Nanoskopie am Institut für Photonische Technologien (IPHT) in Jena, gelang es erstmals, die molekulare Struktur von Amyloid-Fibrillen mit bisher unerreichter Genauigkeit zu untersuchen.
Die faserartigen Verklumpungen von Eiweißen wurden mittels spitzenverstärkter Raman-Spektroskopie (tip-enhanced Raman spectroscopy, TERS) analysiert. Dabei handelt es sich um eine kombinierte Methode aus Raman-Spektroskopie und Rasterkraft-Mikroskopie. Auflösungen bis hinunter zu 2 nm können damit erreicht werden, indem die Spitze eines Rasterkraft-Mikroskops zusätzlich mit einem Laser zur Messung der Raman-Streuung bestrahlt wird. Mit dem Abrastern der Probe wird gleichzeitig auch das an der Spitze verstärkte Raman-Signal mit extrem hoher örtlicher Auflösung aufgenommen.
Auf diese Weise können die Forscher Änderungen in der Form und insbesondere der Oberfläche des Proteins direkt beobachten. Der Grund für die fehlerhafte Faltung und damit der Auslöser diverser Krankheiten muss in der Art liegen, wie Proteine ihre Form finden und schließlich mit andern Proteinen zusammenwachsen, vermuten die Wissenschaftler. In Zukunft soll auch die Faserexpertise des Institutes genutzt werden: Glasfasern könnten als „Ministifte“ die bisherigen Spitzen ersetzen.
BioPhotonik 2012
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