Forschung & Entwicklung

Röntgenlaser entziffert Biomoleküle

11.07.2012

Ein internationales Forscherteam hat erstmals mit einem Freie-Elektronen-Laser die innere Struktur eines Biomoleküls hochaufgelöst untersucht.

Versuchsaufbau, Röntgen-Diffraktionsbild (DESY) vom Lysozym-Mikrokristall, A: Berechnete Elektronendichte (0,19 nm Auflösung), B: keine interpretierbaren Abweichungen (rot/grün) zu Synchrostron-Strukturdaten (MPIMF)

Die Struktur von Biomolekülen ist von großer Bedeutung für Medizin und Biologie, denn ihre Form bestimmt oft über ihre Funktion, und ausgehend von der Struktur eines Enzyms lassen sich im besten Fall maßgeschneiderte Medikamente entwickeln. Bisher werden Moleküle üblicherweise mittels Röntgenkristallographie an Synchrotron-Strahlquellen untersucht. Doch dafür sind vergleichsweise große und sehr regelmäßige Kristalle der Probensubstanz erforderlich. Viele Biomoleküle sind jedoch nur schwer zu kristallisieren und nicht sehr widerstandsfähig gegenüber Röntgenstrahlung.
Neuartige Röntgenlaser wie die Linac Coherent Light Source (LCLS) des US-Beschleunigerzentrums SLAC in Menlo Park, Kalifornien, oder der in Hamburg im Bau befindliche europäische Röntgenlaser European XFEL bieten die Chance, bislang unzugängliche Strukturen zu untersuchen. Denn die Röntgenblitze dieser Instrumente sind so intensiv, dass bereits winzigste Kristalle ausreichen, um gute Beugungsbilder aufzunehmen. Allerdings werden die Proben durch das starke Röntgenlicht fast sofort zerstört. Vor dem Verdampfen der Probe lassen sich jedoch noch exzellente Beugungsbilder aufnehmen.
Ein internationales Team, darunter Forscher vom Center for Free-Electron Laser Science (CFEL) auf dem DESY-Campus, von der Universität Hamburg sowie vom MPI für medizinische Forschung in Heidelberg, ermittelte die Struktur des in Hühnereiweiß enthaltenen Enzyms Lysozym mit einer räumlichen Auflösung von 0,19 nm. Dazu wurden Mikrokristalle der Probe mit Femtosekunden-Röntgenstrahlung bei einer Wellenlänge von 0,132 nm bestrahlt.
Lysozym ist ein extrem gut untersuchtes Biomolekül, das in der aktuellen Studie als Modellsystem diente, um die Genauigkeit der Methode zu belegen und um zu beweisen, dass sich Röntgenlaser an biologischen Strukturen einsetzen lassen.
[S. Boutet, et al., High-Resolution Protein Structure Determination by Serial Femtosecond Crystallography, Science, DOI: 10.1126/science.1217737].

BioPhotonik NL14/2012

• http://www.desy.de
• http://www.lcls.slac.stanford.edu
• http://www.mpimf-heidelberg.mpg.de/de
• http://www.uni-hamburg.de

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