Bindungskraft von Muskeln messen - Photonik

Bindungskraft von Muskeln messen

Mit jedem Herzschlag zieht sich der Herzmuskel zusammen und dehnt sich anschließend wieder aus. Mithilfe einer optischen Pinzette wurden jetzt die Kräfte gemessen, die zwischen den Muskelbausteinen wirken und den Muskel so stabilisieren, dass das Herz ein Leben lang funktioniert.

Bild: Marco Grison / TUM
Zwei Laserstrahlen halten zwei winzige Glaskügelchen fest. Zwischen den Glaskügelchen befinden sich... mehr...

Ständig werden im menschlichen Körper Proteine abgebaut und durch neue ersetzt. Doch dieser stete Umbau beeinträchtigt nicht die Funktion. Das Herz schlägt weiter, die Atmung bleibt nicht stehen, auf unsere Augen und Ohren können wir uns jederzeit verlassen. Wie es dem Körper gelingt, die Proteinstränge im Muskel zusammenzuhalten, selbst wenn einzelne Bausteine ersetzt werden, beschäftigt Prof. Matthias Rief vom Lehrstuhl für Biophysik an der TU München (TUM) seit Jahren. Es müsse Kräfte geben, die die einzelnen Ketten, die Filamente, stabilisieren, sonst würde der Muskel auseinanderfallen. Doch sei es bisher nicht gelungen, die Ursache dieser Kräfte aufzuspüren.

Mit seinem Team hat er jetzt das Geheimnis des Zusammenhalts der Muskeln entschlüsselt. Zwei Proteine sind demnach verantwortlich dafür, dass sich Muskeln dehnen lassen ohne auseinander zu fallen: eines davon ist Titin, das andere ist α-Actinin, das über die Fähigkeit verfügt, das Titin im Muskelgewebe zu verankern. Das Wechselspiel zwischen diesen Proteinen konnten die TUM-Forscher mithilfe einer eigens dafür entwickelten „optische Pinzette“ studieren. Kernstück der Anlage ist eine mit Flüssigkeit gefüllte Messkammer mit kleinen Glaskügelchen, an deren Oberflächen die Proteine Titin und α-Actinin haften. Zwei Laserstrahlen, welche die Messzelle durchdringen, fangen jeweils ein Kügelchen ein und halten es fest. „Mithilfe der Laserstrahlen, können wir die Kügelchen zunächst soweit zusammenbringen, dass sich die beiden Proteine vernetzten“, erklärt Marco Grison vom Lehrstuhl für Biophysik der TUM. Im zweiten Schritt wird der Abstand zwischen den Laserstrahlen vergrößert und damit auch der Kügelchen, bis die maximale Dehnung der Proteine erreicht ist. Aus diesem Abstand lässt sich dann die Bindungskraft zwischen dem Titin und dem α-Actinin errechnen.

Fünf Pikonewton hält die Proteinverbindung aus. Dass derart geringe Kräfte einen Muskel dauerhaft zusammenhalten können, sei sehr überraschend, sagt Rief. Und doch ist die Proteinverbindung der Schlüssel zum Verständnis: Im Muskel wird jeder Titin-Strang von bis zu sieben α-Actinin-Proteinen gehalten. Damit erhöht sich die Kraft um das Siebenfache. Genug, um das Herz schlagen zu lassen, und sogar noch parallel einzelne Molekülketten abzubauen und durch neue zu ersetzen.

In der Summe reichen die Bindungen aus, um den Muskel zu stabilisieren. Das Protein-Netzwerk ist dabei nicht nur stabil, sondern auch hochdynamisch. Die Messungen zeigen, dass sich die Proteine lösen, wenn man sie auseinander zieht. Sobald aber die Dehnung nachlässt, finden sie wieder zueinander. Diese Affinität der Eiweißmoleküle zueinander garantiere, dass der Muskel nicht reiße, sondern nach einer Dehnung wieder in seien ursprüngliche Form annehme. Die enge Verbindung zwischen den Proteinen ist dabei nicht auf das Herz beschränkt. Die Interaktion zwischen Titin und α-Actinin stabilisiert alle Muskeln, die gedehnt werden – gleichgültig ob beim Atmen, Gehen, Greifen oder Lachen.

In Zukunft könnten auch Patienten von den Ergebnissen profitieren: „Die Grundlagenforschung schafft hier die Basis für ein Verständnis von genetisch bedingten Krankheiten wie Muskeldystrophe und Herzinsuffizienz“, erklärt Rief. Dies könne Mediziner und Pharmakologen helfen, neue Therapien zu entwickeln.

Die Arbeiten wurden mit Mitteln der EU, der Deutschen Forschungsgemeinschaft, des österreichischen Wissenschaftsfonds und des österreichischen Ministeriums für Wissenschaft, Forschung und Wirtschaft unterstützt.

Originalveröffentlichung:

[M. Grison, U. Merkel, J. Kostan, K. Djinovic-Carugo, M. Rief, α-Actinin/titin interaction: A dynamic and mechanically stable cluster of bonds in the muscle Z-disk, PNAS, DOI:10.1073/pnas.1612681114]

www.tum.de

 
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